Propriedades funcionais de hemoglobina e sangue completo em um mamífero aquático, o peixe-boi amazônico (Trichechus inunguis)

Abstract

Resumo O hematócrito (43%) e a capacidade de ligação de O (18,8 ml O2 100 ml. sangue) de Trichechus inunguis são baixos ao serem comparados com outros mamíferos mergulhadores, mas são similares aos de mamíferos terrestres. Hb fracionada de peixe-boi é similar a HbA humana na sensitividade a pH, 2,3 — difosfoglicerato e CO2, porém é menos sensitiva à temperatura e tem maior tendência a dissociar-se em dímeros. As notáveis curvas de Hill não exibem cooperatividade à saturação de oxigênio inferior a 30% indicando um estado "T" (ou estado de baixa afinidade) altamente estabilizado; tais curvas de Hill assimétricas ao serem tomadas em conta junto com a cinética bifásica de ligação de O2, poderão indicar heterogeneidade de cadeia. A dependência de pH de ligação de oxigênio pela hemoglobina em estado "T" aparente como visto nas curvas de Hill, é aumentada por 2.3 — difosfoglicerato, porém eliminada por CO2.

Translated abstract

Summary Hematocrit (43%) and O2 binding capacity (18.8 ml O2/100 ml blood) of Trichechus inunguis blood are low compared to the values for other diving mammals but are similar to those for land mammals. Stripped manatee Hb is similar to human HbA In Its sensitivity to pH, 2,3-diphosphogIycerate and CO2 but less sensitive to temperature and more prone to dissociate into dimers. The unique Hill plots exhibit no cooperativity below 30% O2-saturation indicating a highly stabilized "T" or low affinity state(s): such asymmetric Hill plots together with biphasic O2 - binding kinetics could mean chain heterogeneity The pH dependence of oxygen binding by the apparent "T" state, hemoglobin as seen in the Hill plots, is enhanced by 2,3 - diphosphoglycerate but eliminated by CO2.